Энтерокиназа

Среди кишечных протеаз уникальной является открытая Н. П Шеповальниковым (1899) энтерокиназа (3.44.8) присутствующая только в слизистой оболочке и секрете тонкой кишки. Она катализирует разрыв пептидной связи между лизином и изолейцином в молекуле трипсиногена (Yamashina, 1956), в результате отделяется гексапептид и раскрывается активный центр в молекуле фермента. Отсутствие в организме других веществ, вызывающих подобный эффект, и очень медленное аутокаталитическое активирование трипсиногена в присутствии ингибитора трипсина в панкреатическом соке (Шлыгин, 1950, 1951) делают энтерокиназу незаменимым агентом кишечного пищеварения.

Очищенный препарат энтерокиназы представляет собой гликопротеин, содержащий более 40% углеводов. В кислой среде фермент разрушается (Yamashina, 1956). Энтерокиназа наиболее интенсивно вырабатывается в двенадцатиперстной кишке и верхнем отделе тощей кишки. Она выделяется в составе «плотной части» кишечного секрета и быстро переходит в жидкие соки, поступающие в полость кишечника. Энтерокиназа — типичный представитель кишечных ферментов, действующих в полости органа.

Щелочная фосфатаза (3.1.3.1), в отличие от энтерокиназы, обладает как внутриполостным, так и пристеночным и, возможно, внутриклеточным действием. В сущности название щелочная фосфатаза объединяет группу ферментов гидролизующих фосфорные эфиры в щелочной среде (оптимум действия в зоне рН 9—10). Отсюда понятно, почему этот фермент не обладает строгой специфичностью, будучи способным расщеплять различные соединения с общей формулой R—О—РO₃Н₂.

Важнейшими естественными субстратами, на которые действует щелочная фосфатаза, являются фосфосерин, содержащийся в фосфопротеинах, холинфосфат и этаноламинфосфат — промежуточные продукты переваривания фосфолипидов, фосфорные эфиры моносахаридов и др. От этих веществ фермент отщепляет остаток фосфорной кислоты, и они всасываются в дефосфоршщрованном виде.

Благодаря высокой концентрации щелочной фосфатазы в содержимом и слизистой кишечника организм надежно защищен от проникновения в него фосфорилированных соединений, обладающих повышенной реактивностью. Если бы эти соединения всасывались как таковые, то они могли бы беспорядочно вовлекаться в цепь химических реакций и нарушать слаженность обменных процессов в клетке (Шлыгин, 1967).

Согласно данным гистохимических и биохимических исследований, концентрация щелочной фосфатазы в слизистой оболочке довольно высока на протяжении всей тонкой кишки (Скирко, 1953; Михлин, 1955). При сочетании гистохимических приемов с электронной микроскопией удалось показать, что фермент в кишечных клетках локализован в области щеточной каймы (Barrnet, 1959; Clark, 1961). Это подтверждают и результаты наблюдений Miller a. Crane (1961, 1962), в которых при дифференциальном центрифугировании гомогената слизистой кишки основная масса фермента выпадала с фракцией щеточной каймы.

«Эндокринная регуляция кишечного пищеварения»,
У.З.Кадыров, К.Рахимов

Далее по теме: