Метод исследования активности креатинкиназы (КК)

КК катализирует обратимую реакцию образования креатинфосфата из креатина и АТФ. Креатинфосфат является макроэргическим фосфатом, используемым мышцами для сокращения, расслабления и транспортировки метаболитов. Молекулы КК имеют свои особенности распределения в организме.

Существуют три активных изофермента КК: мышечный изоэнзим-КК-ММ, сердечный изоэнзим-КК-МВ, мозговой изоэнзим-КК-ВВ.

Установлено, что в сыворотке крови здоровых людей активность ММ-изофермента составляет около 95% общей активности КК, и около 5% приходится на активность КК-МВ. При остром инфаркте миокарда спустя 4—6 ч после развития очага повышается активность КК. Максимум активности КК выявляется в течение 12—36 ч, увеличение активности происходит в основном в результате подъема активности КК-МВ.

Принцип метода

Креатинкиназа катализирует превращение креатинина в креатинфосфат. Ион фосфата, освобожденный при гидролизе креатинфосфата, определяют после депротеинирования как желтый комплекс фосфорно-ванадиево-молибденовой кислоты.

Посуда для определения креатинкиназы не должна содержать следы фосфатов.

Повторные внутримышечные инъекции могут вызвать значительное повышение концентрации креатинкиназы в сыворотке крови.

Пределы активности:

мужчины — 10—65 Ед/л * 0,017 или 0,17—1,11 мккат/л;
женщины — 7—55 Ед/л * 0,017 или 0,12—0,94 мккат/л.

Далее по теме: