Состав ретикулиновых волокон

До настоящего времени не решен вопрос о месте образования коллагеновых фибрилл. Одни авторы считают, что образование волокон начинается внеклеточно, но под большим или меньшим влиянием клеточных ферментов.

Другие склонны признать, что этот процесс начинается в клетках (фибробластах или фиброцитах), но окончательно завершается вне их пределов. По мнению А. А. Тустановского и Г. В. Орловской, коллагеновые волокна вообще являются компонентами указанных клеток.

Этим исследователям удалось в ряде случаев обнаружить наличие общей клеточной оболочки, переходящей с фиброцитов на коллагеновые волокна. На обычных тканевых препаратах этот факт невозможно установить в связи с отсутствием четких границ фибробластов и фиброцитов.

В состав ретикулиновых волокон входит белок ретикулин, отличающийся выраженной аргирофилией. Волокна состоят из фибрилл, диаметр которых, по данным Мовета (Movat, 1960), равен приблизительно 100 А.

Эластические волокна состоят из белка эластина и заметно отличаются от коллагеновых и ретикулиновых по различному сродству к красителям, меньшей упругости, особой чувствительности к ферменту эластазе. Кроме того, у этих волокон нет выраженной фибриллярной структуры.

Белки соединительнотканных волокон — колластромин, проколлаген, ретикулин и эластин — относятся к группе так называемых коллагеновых белков.

Характерными чертами ее представителей является богатство аминокислотами — глицином, пролином и оксипролином. В этом отношении особое внимание привлекает оксипролин, который в других белках почти не встречается даже в незначительных количествах.

В то же время его содержание в колластромине и проколлагене составляет около 12 — 14%, ретикулине — 5 — 6%, эластине — 2 — 3%. Присутствие оксипролина свидетельствует и об особом типе обмена данных белков, так как эта аминокислота в отличие от всех других образуется путем окисления пролина уже после его включения в белковую молекулу.

«Клиника коллагеновых болезней»,
А.И.Нестеров, Я.А.Сигидин

Далее по теме: