Питание и здоровье
Питание и здоровье

Особенности питания различных групп людей

Медицина в фото
Медицина в фото

Уникальные медицинские фото: органы, болезни, паразиты

Планирование беременности и зачатие
Планирование беременности

Рождение ребенка – важный шаг в жизни каждой семьи

Справочник по психиатрии
Справочник по психиатрии

Симптомы, диагноз, развитие, лечение

Главная / Лекции 2 курс / Биохимия / Лекция 6. Строение и свойства ферментов

Лекция 6. Строение и свойства ферментов

Ферменты (энзимы) — это высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов. Катализатор — это вещество, которое ускоряет химическую реакцию, но само в ходе этой реакции не расходуется. Условия необходимые для химического взаимодействия молекул, чтобы произошла химическая реакция: молекулы должны сблизиться (столкнуться). Но не всякое столкновение приводит к взаимодействию; необходимо, чтобы это столкновение стало эффективным — завершилось …

Катализаторы сами не вызывают химическую реакцию, а только ускоряют реакцию, которая протекает и без них. Не влияют на энергетический итог реакции.  В обратимых реакциях катализаторы ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, причем в одинаковой степени, из чего следует, что катализаторы: не влияют на направленность обратимой реакции, которая определяется только соотношением концентраций исходных веществ (субстратов) …

Ферменты обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Но, по сравнению с обычными катализаторами, все ферменты являются белками. Поэтому они обладают особенностями, отличающими их от обычных катализаторов. Эти особенности ферментов, как биологических катализаторов, иногда называют общими свойствами ферментов. К ним относится следующее. Высокая эффективность действия. Ферменты могут ускорять реакцию в 108-1012 раз. Высокая избирательность ферментов к …

Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е). Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента. Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента. В …

Различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия. Субстратная специфичность, это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента. Различают 3 типа субстратной специфичности: абсолютная субстратная специфичность — это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата; …

I класс — оксидоредуктазы К данному классу относятся ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. При окислении может происходить либо отнятие водорода от окисляемого вещества, либо присоединение кислорода к окисляемому веществу. В зависимости от способа окисления различают следующие подклассы оксидоредуктаз: дегидрогеназы. Катализируют реакции, при которых происходит отнятие водорода от окисляемого вещества; оксигеназы. Ферменты этого подкласса катализируют включение кислорода …

Любая ферментативная реакция протекает через ряд промежуточных стадий.  Различают три основных этапа ферментативного катализа. 1 этап. Ориентировочная сорбция субстрата на активном центре фермента с образованием обратимого E-S комплекса (фермент-субстратного). На этом этапе происходит взаимодействие адсорбционного центра фермента с молекулой субстрата. При этом и субстрат подвергается конформационной перестройке. Все это происходит за счет возникновения слабых типов …

Любая химическая реакция характеризуется, кроме принципиальной возможности ее протекания (обусловленной законами термодинамики), скоростью процесса. Скорость ферментативной реакции — изменение [S] или [P] в единицу времени. Измерив ее скорость, т. е. скорость в присутствии фермента, мы должны измерить скорость реакции и в отсутствии фермента (спонтанно протекающая реакция). Именно эта разность и характеризует работу фермента. Измеряя скорость …